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16.12.2014

Spinnenseide: Rasante Fadenbildung

Viele Materialforscher sind begeistert von Spinnenfäden: Dieses Naturprodukt ist so leicht und gleichzeitig derart reißfest und dehnbar wie kein anderes Material. Würzburger Forscher haben jetzt ein weiteres Geheimnis seiner Entstehung gelüftet.

Dieses Spinnenseidenprotein wechselt seine Form zwischen orange- und cyan-farbiger Struktur innerhalb von Bruchteilen einer tausendstel Sekunde. Die Stelle, an der eine Sonde zur Sichtbarmachung der Bewegung eingebracht wurde, ist blau und rot markiert. (Bild: Hannes Neuweiler)

Dieses Spinnenseidenprotein wechselt seine Form zwischen orange- und cyan-farbiger Struktur innerhalb von Bruchteilen einer tausendstel Sekunde. Die Stelle, an der eine Sonde zur Sichtbarmachung der Bewegung eingebracht wurde, ist blau und rot markiert. (Bild: Hannes Neuweiler)

Neuartige Textilfasern, innovative Materialien für den Fahrzeugbau oder für die Medizintechnik: Könnte der Mensch Spinnenfäden von derselben Qualität produzieren wie die achtbeinigen Krabbeltiere, würde das viele Anwendungsmöglichkeiten eröffnen. Rein technisch funktioniert die Herstellung von Spinnenseide zwar schon ziemlich gut, aber die herausragenden mechanischen Eigenschaften des natürlichen Vorbilds werden damit bisher noch nicht erreicht.

„Das liegt vor allem daran, dass wir den biochemischen Mechanismus, über den die Fäden in der Spinne entstehen, immer noch nicht genau verstehen“, sagt Hannes Neuweiler vom Biozentrum der Universität Würzburg. Wenn man diesen Mechanismus vereinfacht beschreibt, klingt die Sache unkompliziert: Im Körper der Tiere verbinden sich viele einzelne Proteine (Spidroine) zu langen Ketten, die wiederum chemisch miteinander „verklebt“ werden – fertig ist der Seidenfaden.

Rasante Vorgänge sind zu analysieren

Der Prozess der Kettenbildung läuft in der Spinne allerdings rasend schnell ab: Beim Abseilen zum Beispiel ziehen die Tiere die Seidenfäden mit einer Geschwindigkeit von bis zu einem Meter pro Sekunde aus ihrem Körper heraus. Genau darin liegt eine Herausforderung für die Wissenschaft: Es ist nicht einfach, diesen rasanten Vorgang auf Ebene der Moleküle genau zu analysieren.

Dank einer ausgefeilten Mikroskopie-Technik haben Hannes Neuweiler, Julia Ries und Simone Schwarze jetzt neue Einblicke in die Bildung von Spinnenfäden gewonnen. Die Würzburger Biotechnologen betrachteten an den einzelnen Proteinen einen speziellen Abschnitt, das so genannte amino-terminale Ende. Dieser Bereich ist eine strukturierte Domäne, deren Form sich verändert, sobald sich die Spidroine zu langen Ketten verbinden.

Proteinbewegung in hoher Auflösung sichtbar

Dem Forschungsteam ist es gelungen, die ultraschnelle Dynamik dieses Proteinabschnitts mit hoher Auflösung sichtbar zu machen. Dabei zeigte sich: Der Abschnitt verändert seine Gestalt extrem schnell, in Bruchteilen einer tausendstel Sekunde – und zwar schon dann, wenn die Proteine noch einzeln vorliegen. Bisher war die Wissenschaft der Meinung, dass diese Gestaltänderung erst später abläuft, direkt beim Prozess der Kettenbildung.

Das Ergebnis haben die Würzburger Forscher im „Journal of the American Chemical Society“ veröffentlicht. „Die Resultate stehen im Einklang mit einem Paradigmenwechsel im grundlegenden Verständnis von Proteinwechselwirkungen, der zurzeit jedoch kontrovers diskutiert wird“, sagt Neuweiler. Demzufolge ist in der Sequenz eines Proteins nicht nur der Code für seine Struktur, sondern auch der für die Form des Bindungspartners hinterlegt.

Ausweitung der Analysen

Im Würzburger Labor werden die Untersuchungen jetzt auf Proteindomänen von anderen Spinnenarten und Spinndrüsen ausgeweitet. Ziel ist es herauszufinden, ob die ultraschnelle Dynamik in der Evolution von Spinnenseidenproteinen unverändert auftritt oder ob sie sich den Funktionseigenschaften des jeweiligen Seidenfadens anpasst.

Microsecond Folding and Domain Motions of a Spider Silk Protein Structural Switch, Julia Ries, Simone Schwarze, Christopher M. Johnson, and Hannes Neuweiler, Journal of the American Chemical Society, online publiziert am 10. November 2014, DOI: 10.1021/ja508760a

Kontakt

Dr. Hannes Neuweiler, Lehrstuhl für Biotechnologie und Biophysik, Biozentrum der Universität Würzburg, T (0931) 31-83872, Opens window for sending emailhannes.neuweiler@uni-wuerzburg.de

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